Valin (Val) ist die dritte verzweigtkettige Aminosäure – englisch: Branched ChainAmino Acids (BCAAs). Wie Leucin und Isoleucin hat auch Valin in ihrer Struktur eine verzweigtkettige Anordnung. Aufgrund dieser spezifischen Molekülstruktur kann weder der tierische noch menschliche Organismus Valin aufbauen, weshalb diese Aminosäure als essentiell (lebensnotwendig) bezeichnet wird. Schließlich muss Valin in ausreichenden Mengen mit dem Nahrungsprotein aufgenommen werden, um eine ausgeglichene Stickstoffbilanz aufrecht zu erhalten und ein normales Wachstum zu ermöglichen [1, 2, 3, 4, 6].
Valin gehört zu den insgesamt 21 proteinogenen Aminosäuren, die zum Aufbau von Proteinen verwendet werden [4]. Alle wichtigen Proteine des Körpers enthalten Valin in Konzentrationen von 5-8 % [5].
In Abhängigkeit der Struktur ihrer Seitenketten werden die proteinogenen Aminosäuren in verschiedene Gruppen unterteilt. Valin ist wie Isoleucin, Leucin, Alanin und Glycineine Aminosäure mit aliphatischer Seitenkette. Aliphatische Aminosäuren tragen nur eine Kohlenstoffseitenkette und sind unpolar.
Valin zählt zu den neutralen Aminosäuren, weshalb sie sich sowohl sauer – Abgabe von Protonen – als auch basisch – Aufnahme von Protonen – verhalten kann.
Durch Herman Emil Fischer, der Begründer der modernen Biochemie, wurde im Jahre 1901 die essentielle Aminosäure Valin erstmals aus dem Casein isoliert. Casein ist ein grobflockig gerinnendes Protein der Milch und daher der Hauptbestandteil von Käse und Quark.
Strukturell leitet sich Valin durch Substitution eines Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (NH2) von der Isovaleriansäure ab, ein Monocarbonsäure-Hemiterpen, das auch unter dem Namen 3-Methylbuttersäure bekannt ist [2, 3, 4, 6].
Proteinverdauung und intestinale Resorption
Die partielle Hydrolyse der Nahrungsproteine beginnt bereits im Magen. Aus verschiedenen Zellen der Magenschleimhaut werden wichtige Stoffe zur Proteinverdauung sezerniert. Die Haupt- und Nebenzellen produzieren Pepsinogen, die Vorstufe des proteinspaltenden Enzyms Pepsin. Belegzellen bilden Magensäure, die die Umwandlung von Pepsinogen zu Pepsin fördert. Zudem senkt die Magensäure den pH-Wert, wodurch die Pepsin-Aktivität gesteigert wird.
Pepsin zerlegt valinreiches Eiweiß in niedermolekulare Spaltprodukte, wie Poly- und Oligopeptide. Gute natürliche Quellen für Valin sind Casein, Molken-, Ei-, Fleisch-, Hafer-, Vollreis- und Haselnussprotein [1].
Die löslichen Poly- und Oligopeptide gelangen im Anschluss in den Dünndarm, der Ort der hauptsächlichen Proteolyse (Proteinverdauung). Im Pankreas (Bauchspeicheldrüse) werden Proteasen (eiweißspaltende Enzyme) gebildet. Die Proteasen werden zunächst als Zymogene – inaktive Vorstufen – synthetisiert und sezerniert. Erst im Dünndarm erfolgt ihre Aktivierung durch Enteropeptidasen – aus den Mukosazellen gebildete Enzyme –, Calcium und das Verdauungsenzym Trypsin [2, 3, 4, 6].
Zu den wichtigsten Proteasen gehören die Endo- und Exopeptidasen. Endopeptidasenspalten Proteine und Polypeptide im Innern der Moleküle, wodurch die terminale Angreifbarkeit der Proteine gesteigert wird. Exopeptidasen greifen die Peptidbindungen des Kettenendes an und können spezifisch bestimmte Aminosäuren vom Carboxyl- oder Aminoende der Proteinmoleküle abspalten. Sie werden entsprechend als Carboxy- oder Aminopeptidasen bezeichnet. Endo- und Exopeptidasen ergänzen sich aufgrund unterschiedlicher Substratspezifität bei der Spaltung von Proteinen und Polypeptiden.
Durch die Endopeptidase Elastase werden spezifisch aliphatische Aminosäuren, darunter Valin, freigesetzt. Valin befindet sich in der Folge am Ende des Proteins und ist somit zugänglich für die Abspaltung durch Carboxypeptidase A. Diese Exopeptidase spaltet neben aliphatischen auch aromatische Aminosäuren von Oligopeptiden ab.
Valin wird überwiegend aktiv und elektrogen im Natrium-Cotransport in die Enterozyten (Mukosazellen) des Dünndarms aufgenommen. Etwa 30 bis 50 % des absorbierten Valins wird bereits in den Enterozyten ab- und umgebaut. Der Transport von Valin und deren Metaboliten aus den Zellen über das Pfortadersystem zur Leber erfolgt über verschiedene Transportsysteme entlang des Konzentrationsgradienten.
Die intestinale Absorption der Aminosäuren ist mit beinahe 100 Prozent fast vollständig. Essentielle Aminosäure, wie Valin, Isoleucin, Leucin und Methionin, werden im Gegensatz zu nichtessentiellen Aminosäuren wesentlich schneller absorbiert [2, 3, 4, 6].
Die Aufspaltung der Nahrungsproteine und endogenen Proteine in kleinere Spaltprodukte ist nicht nur für die Peptid- und Aminosäureaufnahme in die Enterozyten wichtig, sondern dient auch der Auflösung des artfremden Charakters des Proteinmoleküls sowie der Ausschließung von immunologischen Reaktionen [4].
Proteinabbau
Valin und andere Aminosäuren können in allen Geweben des Organismus metabolisiert und abgebaut werden, wodurch NH3 prinzipiell in allen Zellen und Organen freigesetzt wird. Ammoniak ermöglicht die Synthese von nichtessentiellen Aminosäuren, Purinen, Porphyrinen, Plasmaproteinen und Proteinen der Infektabwehr. Da NH3 in freier Form schon in sehr geringen Mengen neurotoxisch wirkt, muss es fixiert und ausgeschieden werden. Ammoniak kann durch eine Hemmung des Energiestoffwechsels und pH-Wert-Verschiebungen zu schwerwiegenden Zellschädigungen führen [42]. Die Fixierung erfolgt durch die Glutamatdehydrogenase-Reaktion. Dabei wird das in den extrahepatischen Geweben freigesetzte Ammoniak auf alpha-Ketoglutarat übertragen, wodurch Glutamat entsteht. Die Übertragung einer zweiten Aminogruppe auf Glutamat führt zur Bildung von Glutamin. Der Prozess der Glutaminsynthese dient zur vorläufigen Ammoniakentgiftung. Glutamin, das vor allem im Gehirn entsteht, transportiert das gebundene und damit unschädliche NH3 zur Leber. Weitere Transportformen des Ammoniaks zur Leber sind Asparaginsäure und Alanin. Letztere Aminosäure wird durch Bindung des Ammoniaks an Pyruvat in der Muskulatur gebildet. In der Leber wird aus Glutamin, Glutamat, Alanin und Aspartat Ammoniak freigesetzt. NH3 wird nun zur endgültigen Entgiftung in den Hepatozyten – Leberzellen – mit Hilfe der Carbamyl-phosphat-Synthetase in die Harnstoffbiosyntheseeingeschleust. Zwei Ammoniakmoleküle bilden ein Molekül Harnstoff, der untoxisch ist und über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden wird [1, 4].
Über die Bildung von Harnstoff können täglich 1-2 mol Ammoniak eliminiert werden. Der Umfang der Harnstoffsynthese unterliegt dem Einfluss der Ernährung, vor allem der Proteinzufuhr bezüglich Menge und biologische Qualität. Bei einer durchschnittlichen Ernährung liegt die Harnstoffmenge im Tagesharn in einem Bereich von etwa 30 Gramm [1, 2, 3, 4, 6].
Personen mit eingeschränkter Nierenfunktion sind nicht in der Lage, überschüssigen Harnstoff über die Niere auszuscheiden. Betroffene sollten sich eiweißarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden [1].
Literatur- Arndt K., Albers T.
Handbuch Protein und Aminosäuren. 13-60, 140-161, 179-183. 2. Auflage
Novagenics Verlag 2004 - Bender D.A.
Introduction to Nutrition and Metabolism. 2002
Taylor and Francis Ltd., London, Neuauflage September 2007 - Bowman B.A., Russel R.M. (eds.)
Present Knowledge in Nutrition. 9th ed. ca. 09/2006.
International Life Sciences Institute, Washington, D.C., 1578811988 - Hahn A., Ströhle A., Wolters M.
Ernährung - Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. 46-65.
Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2004 - Schmidt Dr. med. E. , Schmidt N.
Leitfaden Mikronährstoffe. 321-322.
Urban & Fischer Verlag; München, Februar 2004 - Shils M.E., Olson J.A., Shike M., Rossi A.C. (Eds.)
Modern Nutrition in Health and Disease. 10th ed. 2005,
Williams and Wilkins, London, Munich